1. Los experimentos de 1954: el músculo se acorta, pero las bandas gruesas mantienen su longitud
En el número del 22 de mayo de 1954 de la revista científica Nature, se publicaron dos artículos juntos. Uno era del grupo de Andrew Huxley y Niedergerke, y el otro del grupo de Hugh Huxley y Hanson. Eran grupos diferentes y los dos Huxley no eran parientes [1]. Según las observaciones de Hugh Huxley y su equipo, aunque la unidad básica del músculo (el sarcómero) se acortaba, la longitud de la banda gruesa que contiene miosina (banda A) permanecía igual. Se pensó que la reducción se debía a que los hilos delgados de actina se deslizaban hacia el interior entre ellos [2]. No es que los hilos en sí se encojan, sino que se deslizan y se superponen más. Así nació la «teoría del deslizamiento». Entonces, ¿de qué están hechos esos dos tipos de hilos?
2. Cómo se descubrieron la actina y la contracción de los hilos musculares fuera del cuerpo
Volvamos en el tiempo. En 1942, en el laboratorio de Szent-Györgyi en Szeged, Hungría, se descubrió que una sustancia llamada «miosina B» era en realidad un compuesto de miosina A y otra sustancia. Esta nueva sustancia fue nombrada «actina» y Straub logró aislarla con pureza [3]. Al añadir un extracto muscular que contenía ATP a estos hilos aislados, los hilos se contrajeron. Se dice que si se añadía ATP fresco al extracto, la capacidad de contracción se recuperaba. Szent-Györgyi recordó años después (en 1963) que ver esto por primera vez fue uno de los momentos más emocionantes de su carrera [3]. Logró hacer que las piezas del músculo en movimiento se contrajeran en un experimento fuera del cuerpo. Pero, ¿cómo se atraen estos hilos?
3. Cómo la cabeza de la miosina agarra, tira y suelta el hilo de actina
Los hilos de miosina tienen partes que sobresalen (puentes cruzados). Se explica que el deslizamiento ocurre porque estas partes se unen al hilo de actina, tiran y luego se sueltan, repitiendo el ciclo. El orden es: cuando se une el ATP, se sueltan; cuando el ATP se descompone, se vuelven a unir y tiran [1]. Esto se parece a cuando tiramos de una cuerda con las manos: tiramos con una mano, la soltamos, la cambiamos de lugar y volvemos a tirar. Sin embargo, la miosina no se mueve tanto como una mano; es un movimiento molecular mucho más pequeño. Aquí surge una duda: ¿el ATP solo se usa para «tirar»? ¿O tiene otro papel?
4. Por qué sin ATP la miosina y la actina quedan unidas y causan la rigidez cadavérica
El ATP no solo es necesario para tirar, sino también para soltar. Si desaparece el ATP, la miosina y la actina quedan unidas. Cuando un nuevo ATP se une a la miosina, el puente cruzado se libera [4]. Se explica que la «rigidez cadavérica», el endurecimiento del cuerpo después de la muerte, ocurre porque se agota el ATP en el músculo y los hilos quedan unidos. El momento en que comienza y termina varía según el entorno y el individuo [4]. Así, los músculos vivos continúan «agarrando, tirando y soltando» mientras reponen el ATP. Pero, ¿quién decide cuándo contraerse y cuándo descansar?
5. Cómo el Dr. Setsuro Ebashi descubrió que el calcio regula la contracción muscular
La contracción de los músculos esqueléticos y del corazón se regula por cambios en la concentración de iones de calcio dentro de la célula. Este fenómeno fue descubierto en la década de 1960 por el Dr. Setsuro Ebashi y su equipo de la Facultad de Medicina de la Universidad de Tokio [5]. También descubrieron la troponina; las fuentes sitúan el hallazgo en la década de 1960 o 1965. La troponina, junto con la tropomiosina, impide la atracción entre miosina y actina cuando no hay calcio. Cuando el calcio se une, esa inhibición se levanta y ocurre la contracción [6]. Fue un investigador japonés quien encontró el papel regulador del calcio en la contracción muscular. Entonces, ¿de qué tamaño es un solo movimiento de tracción de los hilos?
6. Cómo se midió el movimiento de una sola molécula de miosina con pinzas ópticas
En 1994, Finer, Simmons, Spudich y otros midieron el movimiento de una sola molécula de miosina usando pinzas ópticas. Se informó que, con una carga pequeña, se observaba un movimiento escalonado de unos 11 nm en promedio, y en condiciones de medición de fuerza, se registró una fuerza de 3 a 4 pN en promedio [7]. 11 nm es aproximadamente 1/90.000 de un milímetro. Estos números son promedios y el movimiento de cada vez no siempre es igual. Los hilos se deslizan, el ATP se usa no solo para tirar sino también para soltar, y el calcio da la señal. Así, el gran flujo del músculo se conecta con el movimiento invisible de las moléculas.
7. Una actividad con cuerda para imitar el movimiento de agarrar, tirar y soltar
Pongan una cuerda larga y recta sobre la mesa y traten de acercarla hacia ustedes usando una sola mano. Repitan lentamente «agarrar → tirar → soltar» para traerla. Es una analogía aproximada de lo que hace la cabeza de la miosina. Si quieren consultar las fuentes originales, el anuncio de la Organización de Ciencia y Tecnología del Japón (JST) que presenta el descubrimiento del Dr. Ebashi y su equipo está disponible en japonés [5].